Modell-Komplexe für Metalloenzyme mit einem 2-His-1-Carboxylat-Motiv
··· lezzter Preis 38.00€ ··· 9783865379337 ··· 10361158346 ··· Das 2-His-1-Carboxylat-Motiv findet sich als Metall-bindende Einheit in einer Vielzahl von Metalloenzymen. So wird in den aktiven Zentren der einkernigen Nicht-Häm-Eisen- Oxygenasen Eisen(II) durch zwei Histidine und eine Asparagin- bzw. Glutaminsäure facial gebunden. Eine sehr ähnliche Metall-bindende Triade ist auch das Charakteristikum der Gluzinkine, einer Gruppe von Zink-Peptidasen bzw. -Proteasen, die Zink(II) im aktiven Zentrum über ebenfalls zwei Histidine und eine Glutaminsäure binden. Diese 2-His-1-Carboxylat-Triade wird in der vorliegenden Arbeit durch Bis(pyrazol-1- yl)essigsäure-Liganden nachgebildet. Dabei ahmen die Pyrazolyl-Gruppen der Liganden die Histidine nach. Die Carboxylat-Gruppe der jeweiligen Bis(pyrazol-1-yl)essigsäure steht für die Asparagin- bzw. Glutaminsäure. Die Darstellung der Bis(pyrazol-1-yl)essigsäure- Liganden erfolgt über zwei unterschiedliche Syntheserouten. Sterisch wenig gehinderte Pyrazole wie z. B. Pyrazol (1) oder 3,5-Dimethylpyrazol (2) können in einer einstufigen, Phasentransfer-katalysierten Reaktion mit Dichlor- oder auch Dibromessigsäure zur Bis(pyrazol-1-yl)essigsäure (16) bzw. Bis(3,5-dimethylpyrazol-1-yl)essigsäure (17) umgesetzt werden. Hersteller: Cuvillier Verlag Marke: Cuvillier Verlag EAN: 9783865379337 Kat: Hardcover/Naturwissenschaften, Medizin, Informatik, Technik/Chemie/Sonstiges Lieferzeit: Sofort lieferbar Versandkosten: Ab 20¤ Versandkostenfrei in Deutschland Icon: https://www.inforius-bilder.de/bild/?I=GkdPQT%2FIf4yilq8M%2BeaAl3NZnP6vzXgtEIgjfOboXk8%3D Bild:
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